Հետտրանսլացիոն ձևափոխություն
Հետտրանսլացիոն ձևափոխություն, մոդիֆիկացիա, սպիտակուցի կովալենտային, քիմիական փոփոխություն ռիբոսոմի վրա սպիտակուցի սինթեզից հետո։ Սպիտակուցների մեծամասնության համար հետտրանսլացիոն ձևափոխությունը սպիտակուցի կենսասինթեզի (մտնում է գեների էքսպրեսիայի մեջ) վերջին փուլն է։
Ներկայումս հայտնի է սպիտակուցի հետտրանսլացիոն ձևափոխության երկու հարյուր եղանակ։ Եվ այդ ձևափոխությանն են ենթարկվում սպիտակուցների ճնշող մեծամասնությունը։ Ավելին, որոշ սպիտակուցներ մի քանի անգամ ենթարկվում են տարբեր փոփոխությունների[2]։ Հետտրանսլացիոն ձևափոխությունները տարբեր ազդեցություն են թողնում սպիտակուցի վրա. կարգավորում են նրանց կյանքի տևողությունը բջիջներում, ֆերմենտային ակտիվությունը, այլ սպիտակուցների հետ փոխազդեցությունը։ Սպիտակուցի հասունացման համար հետտրանսլացիոն ձևափոխության իրականացումը պարտադիր է։ Հակառակ դեպքում սպիտակուցը կլինի ֆունկցիոնալ պասիվ։ Օրինակ` ինսուլինի և մի քանի հորմոնների հասունացման համար անհրաժեշտ է պոլիպեպտիդային շղթայի սահմանափակ պրոթեոլիզի, իսկ պլազմատիկ թաղանթի սպիտակուցների համար՝ գլիկոզիլացման իրականացումը։
Հետտրանսլացիոն ձևափոխությունը կարող է լինել և՛ շատ տարածված, և՛ շատ հազվագյուտ։ Գլիկոզիլացումը ամենատարածված հետտրանսլացիոն ձևափոխություններից մեկն է։ Համարվում է, որ մարդու սպիտակուցների կեսը գլիկոլիզացված են, իսկ մարդու գեների 1-2% գաղտնագրում են այն սպիտակուցները, որոնք կապված են գլիկոլիզացման հետ[3]։ Հազվագյուտ մոդիֆիկացիաներ են համարվում թիրոզինացումը/դեթիրոզինացումը և տուբուլինի պոլիգլիցիլացումը[4]։
Հետտրանսլացիոն ձևափոխության բացառիկ նշանակությունը նորմալ ֆունկցիոնալ օրգանիզմի համար հաստատվում է նրանով, որ գոյություն ունեն հիվանդություններ, որոնց հիմքում ընկած են սպիտակուցի հետտրանսլացիոն համակարգի խախտումները (օրինակ՝ Ալցհայմերի հիվանդությունը, քաղցկեղի տարբեր տեսակները)։ Ներկայումս հետտրանսլացիոն ձևափոխությունն ուսումնասիրելու համար կիրառում են մի շարք մեթոդներ՝ մասս-սպեկտրաչափություն և բլոթթինգ։
Գլխավոր շղթայի ձևափոխություն խմբագրել
Գլխավոր շղթայի ձևափոխությունը ներառում է պեպտիդային կապերի քանդումը
- Մեթիոնինի N-ծայրային մնացորդի հեռացումը,
- սահմանափակ պրոտեոլիզը։
Փոքր քիմիական խմբերի միացում․
- N-ացիլացում,
- N-արգինիլացում,
- C-ամիդացում։
Մեմբրանի տեղայնացման համար հիդրոֆոբ խմբերի միացում․
- N-միրիստոիլացում,
- գլիկոզիլֆոսֆատադիլինոզիտոլի միացում։
Ամինաթթուների կողմնային շղթայի մոդիֆիկացիա խմբագրել
Փոքր քիմիական խմբերի միացում կամ անջատում․
- Գլիկոլիզացում
- N-գլիկոզիլացում,
- O-գլիկոզիլացում,
- հիդրօքսիլացում,
- ացետիլացում,
- մեթիլացում,
- γ-կարբօքսիլացում,
- Օ-սուլֆոնացում,
- ֆոսֆորիլացում,
- յոդացում,
- օքսիդացում,
- գլիկիլացում,
- դիսուլֆիդային կապերի առաջացում,
- դեիմինացում,
- կարբոմոիլացում,
- դեզամիդացում։
Մեմբրանի տեղայնացման համար հիդրոֆոբ խմբերի միացում․
- Պրենիլացում՝ իզոպրենեիդի մնացորդների միացում,
- S-պալմիտացում։
Այլ սպիտակուցների և պետիդների միացում․
- Ուբիքվիտինացում՝ ուբիքվիտինի միացում,
- Սումոիլացում՝ SUMO սպիտակուցի միացում։
Ծանոթագրություններ խմբագրել
- ↑ Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
- ↑ Jensen, O. N. (2006). «Interpreting the protein language using proteomics». Nat Rev Mol Cell Biol. 7: 391–403. doi:10.1038/nrm1939. PMID 16723975.
- ↑ Walsh, G. and Jefferis, R. (2006). «Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins». Nat Biotechnol. 24: 1241–1252. doi:10.1038/nbt1252. PMID 17033665.
{{cite journal}}: CS1 սպաս․ բազմաթիվ անուններ: authors list (link) - ↑ Rosenbaum, J. (2000). «Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last». Curr Biol. 10: 801–803. doi:10.1016/S0960-9822(00)00767-3. PMID 11084355.