Լայնովեր-Բերգի դիագրամ

Լայնովեր-Բերգի դիագրամ (կամ կրկնակի հակադարձ դիագրամ), կենսաքիմիայում ֆերմենտատիվ ռեակցիաների կինետիկայի նկարագրական դիագրամներից մեկը։ Այն առաջարկել են Հանս Լայնովերը և Դին Բերգը 1934 թվականին^[1]։

Կինետիկական բնութագիր Խմբագրել

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հանդիսանում է լավ գրաֆիկական եղանակ Միխաելիս-Մենթենի հավասարման հաստատունների որոշման համար։

V={\frac {V_{\max }[S]}{K_{m}+[S]}}

{1 \over V}={{K_{m}+[S]} \over V_{\max }[S]}={K_{m} \over V_{\max }}{1 \over [S]}+{1 \over V_{\max }}

որտեղ V - ռեակցիայի արագությունն է, K_m՝ Միխաելիսի հաստատունը, V_max՝ ռեակցիայի առավելագույն արագությունը, իսկ [S]՝ սուբստրատի կոնցենտրացիան։

Կիրառություն Խմբագրել

Լայնովեր-Բերգի դիագրամները տարբեր տեսակի ֆերմենտների արգելակիչների համար

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը շատ հաճախ կիրառվում է ֆերմենտատիվ ռեակցիաների կինետիկայում հաստատունների որոշման համար։ Այդ հաստատուններից են՝ K_m և V_max։ Այս դիագրամի y առանցքը հատողի x=0 կետում թվային արժեքը հավասար է V_max հակադարձ արժեքին, իսկ x առանցքը հատողի արժեքը y=0 կետում հավասար է −1/K_m։ Այն նաև օգտակար տեղեկություններ է հաղորդում ֆերմենտի արգելակման մասին։

Կրկնակի հակադարձ դիագրամը աղավաղում է տվյալների սխալանքը և այդ պատճառով այն արդյունավետ չէ ֆերմենտի կինետիկական բնութագրերի որոշման համար^[2]^[3]։

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հնարավորություն է տալիս պարզելու ֆերմենտի արգելակման ձևը (մրցակցային, ոչ մրցակցային և հակամրցակցային)։ Մրցակցային արգելակիչները ունեն նույն y առանցքի հատման կետը, ինչ ունի ոչ արգելակող ֆերմենտը, քանի որ V_max չի փոխվում, սակայն այդ ուղիղների կազմած անկյունները տարբերվում են։ Ոչ մրցակցային արգելակիչները ունեն նույն x առանցքի հատման կետը, ինչ ունի ոչ արգելակող ֆերմենտը, քանի որ K_m չի փոխվում, սակայն այդ ուղիղները ունեն y առանցքի հետ հատման տարբեր կետեր։ Հակամրցակցային արգելակիչները ունեն y և x առանցքների տարբեր հատման կետեր։

Խնդիրներ Խմբագրել

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հակված է սխալի, քանի որ y առանցքը ռեակցիայի արագության հակադարձ մեծությունն է, և որևէ փոքր սխալի մեծացումը բերում է ավելի մեծ սխալի^[4]։

Տես նաև Խմբագրել

Ծանոթագրություններ Խմբագրել

↑ Lineweaver, H and Burk, D. (1934)։ «The Determination of Enzyme Dissociation Constants»։ Journal of the American Chemical Society 56 (3): 658–666։ doi:10.1021/ja01318a036
↑ Hayakawa K., Guo L., Terentyeva E.A., Li X.K., Kimura H., Hirano M., Yoshikawa K., Nagamine T. և այլք: (2006)։ «Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota)»։ J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci 844 (2): 240–50։ PMID 16876490։ doi:10.1016/j.jchromb.2006.07.006
↑ Greco, W. R. and Hakala, M. T., (1979)։ «Evaluation of methods for estimating the dissociation constant of tight binding enzyme inhibitors,» (PDF)։ J. Biol. Chem. 254 (23): 12104–12109։ PMID 500698։ Արխիվացված է օրիգինալից 2009-03-20-ին։ Վերցված է 2015-02-01
↑ Dowd John E., Riggs Douglas S. (1965)։ «A Comparison of Estimates of Michaelis–Menten Kinetic Constants from Various Linear Transformations»։ J. Biol. Chem 240 (2): 863–869

Արտաքին հղումներ Խմբագրել

NIH Archived 2011-08-09 at the Wayback Machine.

[1] Lineweaver, H and Burk, D. (1934)։ «The Determination of Enzyme Dissociation Constants»։ Journal of the American Chemical Society 56 (3): 658–666։ doi:10.1021/ja01318a036

[hayakawa06-2] Hayakawa K., Guo L., Terentyeva E.A., Li X.K., Kimura H., Hirano M., Yoshikawa K., Nagamine T. և այլք: (2006)։ «Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota)»։ J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci 844 (2): 240–50։ PMID 16876490։ doi:10.1016/j.jchromb.2006.07.006

[3] Greco, W. R. and Hakala, M. T., (1979)։ «Evaluation of methods for estimating the dissociation constant of tight binding enzyme inhibitors,» (PDF)։ J. Biol. Chem. 254 (23): 12104–12109։ PMID 500698։ Արխիվացված է օրիգինալից 2009-03-20-ին։ Վերցված է 2015-02-01

[4] Dowd John E., Riggs Douglas S. (1965)։ «A Comparison of Estimates of Michaelis–Menten Kinetic Constants from Various Linear Transformations»։ J. Biol. Chem 240 (2): 863–869

[1]

[2]

[3]

[4]