«Հակամարմիններ»–ի խմբագրումների տարբերություն

Content deleted Content added
չ փոխարինվեց: 0թ → 0 թ (2) oգտվելով ԱՎԲ
չ clean up, փոխարինվեց: → (2), ): → )։ (3) oգտվելով ԱՎԲ
Տող 1.
'''Հակամարմիններ'''(իմունոգլոբուլիններ(Ig)), [[արյան շիճուկ]]ում գտնվող սպեցիֆիկ ճանաչման Y-ի ձև ունեցող [[սպիտակուց]]ներ, որոնք կազմում են ադապտիվ(սպեցիֆիկ) իմուն պատասխանի մի մասը և օգտագործվում են իմուն համակարգի կողմից ճանաչելու և չեզոքացնելու համար օտարածին մասնիկները, օրինակ մարդու օրգանիզմ թափանցած [[բակտերիա]]ներ, [[վիրուս]]ներ, սպիտակուցային տոքսիններ և այլ [[հակածին]]ներ։ Հակամարմինները հանդիսանում են հումորալ իմունիտետի գլխավոր գործոնները։ Կապվելով բակտերիաների կամ վիրուսների ակտիվ հատվածների (կենտրոններ) հետ՝ հակամարմինները, խոչընդոտում են դրանց բազմացումը կամ չեզոքացնում արտադրած թունավոր նյութերը ([[տոքսին]]ներ)։ Հակամարմիններն իրականացնում են երկու ֆունկցիա՝ հակածին կապող և էֆեկտոր(առաջացնում են իմուն պատասխանի այս կամ այն տեսակը, օրինակ ակտիվացնում են [[կոմպլեմենտի համակարգ]]ը դասական ուղիով):։
Հակամարմինները սինթեզվում են [[պլազմատիկ բջիջներ]]ի կողմից, որոնք անտիգենի ներկայությանն ի պատասխան ձևափոխված В-լիմֆոցիտներն են։ Յուրաքանչյուր հակածնի համար ձևավորվում է իր համար մասնագիտացված պլազմատիկ բջիջ, որը սինթեզում է սպեցիֆիկ հակամարմիններ։ Հակամարմինները հակածնին ճանաչում են կապվելով որոշակի [[էպիտոպ]]ի՝ հակածնի բնորոշ մակերեսային ֆրագմենտի կամ գծային ամինաթթվային շղթայի հետ։
Հակամարմինները կազմված են երկու թեթև և երկու ծանր շղթաներից։ Կաթնասունների մոտ առանձնացնում են հինգ դասի իմունոգլոբուլիններ՝ IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, որոնք միմյանցից տարբերվում են ինչպես կառուցվածքով և ամինաթթվային կազմով, այնպես էլ էֆեկտոր ֆունկցիաներով։
 
Առաջին հակամարմինը հայտնաբերվել է Բերինգի և Կիտազատոյի կողմից 1890 թ.: Սակայն հակամարմինների մոլեկուլյար բնույթի մասին հետազոտությունները սկսվել են միայն 1937 թ. Տիսելիուսի և Կաբատայի կողմից։ Նրանք կիրառում էին սպիտակուցների էլեկտրոֆորեզի մեթոդը՝ ցուցադրելով արյան շիճուկի գամմա-գլոբուլինային ֆրակցիայի մեծացում իմունիզացված կենդանիների մոտ։
 
== Կառուցվածք ==
Հակամարմինները հանդիսանում են հարաբերականորեն խոշոր(օր.IgG~150 կԴա )[[գլիկոպրոտեիններ]], որոնք ունեն բարդ կառուցվածք։ Կազմված են երկու ծանր (H) և երկու թեթև(L) շղթաներից։ Ծանր շղթաներին կովալենտ կապով միացած են [[օլիգոսախարիդ]]ներ։ Պապաին պրոտեազայի միջոցով միջոցով հակամարմինները կարելի է բաժանել երկու Fab (անգլ. fragment antigen binding — անտիգեն կապող ֆրագմենտ) և մեկ Fc (անգլ. fragment crystallizable — ֆրագմենտ, որը կարող է բյուրեղացվել):։ Կախված ֆունկցիոնալ դասից և իրականացվող ֆունկցիայից հակամարմինները կարող են գոյություն ունենալ ինչպես մոնոմերի(IgG, IgD, IgE, շիճուկային IgA), այնպես էլ օլիգոմերի ձևով (դիմեր՝ սեկրետոր IgA,պենտամեր՝ IgM):։ ՏԱրբերում են ծանր շղթաների հինգ տիպ (α-, γ-, δ-, ε- и μ-շղթաներ) և երկու տիպի թեթև շղթաներ (κ- և λ-շղթա).
 
{{Իմունաբանություն}}