Տրիպսին, հիդրոլազների դասի ֆերմենտ, ճեղքում է պեպտիդները և սպիտակուցները (նաև էսթերները)։ Սինթեզվում է մարդու և կենդանիների ենթաստամոքսային գեղձում, ոչ ակտիվ նախաֆերմենտի՝ տրիպսինոգենի ձևով։ Ցուլի Տրիպսինի մոլեկուլը կազմված է 223 ամինաթթվային մնացորդից (մոլային զանգվածը՝ մոտ 24000)։ Ակտիվ կենտրոնում պարունակում է սերինի և հիստիդինի մնացորդներ։ Տրիպսինը ունակ է ենթաստամոքսային գեղձի բոլոր նախաֆերմենտներն ու ֆոսֆոլիպազը վերածելու ակտիվ ֆերմենտների և այսպիսով կարևորագույն տեղ է գրավում մարսողական ֆերմենտների շարքում։ Տրիպսինը ընտրողաբար ճեղքում է լիղին ու արգինին ամինաթթուների միջև եղած կաւղերը։ Տրիպսինի գործունեությունն ընկճվում է ֆոսֆորօրգանական միացություններով, որոշ մետաղներով ու ինհիբիտորներով։ Որոշ իոններ (Ca++, Mg++ և այլն) բարձրացնում են Տրիպսինի հիդրոլիտիկ ակտիվությունը։ Կաթնասուն կենդանիների տրիպսինին նման ֆերմենտներ հայտնաբերված են այլ ողնաշարավոր և անողնաշարավոր կենդանիների օրգանիզմներում, միկրոօրգանիզմներում և բարձրակարգ բույսերում։ Տրիպսինը օգտագործվում է բժշկության մեջ՝ վերքերի, այրվածքների, թրոմբոզների, մարսողական համակարգի հիվանդությունների բուժման համար։

Տրիպսին
1UTN.png
Տեսակgroup or class of enzymes?
Ենթադասserine endopeptidase?[1] և մարսողության ֆերմենտներ
Բնորոշիչներ
ՖՀ համար3.4.21.4
CAS համար9002-07-7
Տվյալներ
IntEnzIntEnz կայքում
BRENDABRENDA կայքում
ExPASyNiceZyme կայքում
KEGGKEGG կայքում
MetaCycմետաբոլիզմ
PRIAMPRIAM կայքում
Protein Data BankRCSB PDB PDBe PDBsum
Գենի օնտոլոգիաAmiGO / EGO
Տրիպսին
Տեսակgroup or class of enzymes?
Ենթադասserine endopeptidase?[1] և մարսողության ֆերմենտներ
Բնորոշիչներ
PfamPF00089
InterProIPR001254
SMARTSM00020
PROSITEPDOC00124
MEROPSS1
SCOP1c2g
SUPERFAMILY1c2g
CDDcd00190
Այս հոդվածի կամ նրա բաժնի որոշակի հատվածի սկզբնական կամ ներկայիս տարբերակը վերցված է Քրիեյթիվ Քոմմոնս Նշում–Համանման տարածում 3.0 (Creative Commons BY-SA 3.0) ազատ թույլատրագրով թողարկված Հայկական սովետական հանրագիտարանից։ CC-BY-SA-icon-80x15.png
  1. 1,0 1,1 Rawlings N., Barrett A. J. Families of serine peptidases // Methods Enzymol. / J. AbelsonAcademic Press, 1994. — Vol. 244. — P. 19—61. — ISSN 0076-6879; 1557-7988; 1079-2376doi:10.1016/0076-6879(94)44004-2PMID:7845208