Տուբուլին՝ սպիտակուց, որից կազմված են բջիջների միկրոխողովակները։ Վերջիններիս մեջ, ինչպես նաև ցիտոպլազմայում այն հանդես է գալիս դիմերի տեսքով, որը կազմված է α-տուբուլինի և β-տուբուլինի մեկական մոլեկուլներից։ Տուբուլինի յուրաքանչյուր մոլեկուլում դիմերների կազմի մեջ առկա է ԳԵՖ-ի մոլեկուլ։ Այս ենթամիավորների մեջ տարբերում են երեք դոմեն։ Բացի վերոնշյալ դիմերներից, առկա է նաև γ-տուբուլինը, որի հիմքի վրա ձևավորվում են միկրոխողովակները։

Տեսակսպիտակուցների խումբ կամ դաս
Ենթադասսպիտակուց
Բնորոշիչներ
α- и β-տուբուլինի դիմերները
Տուբուլինի փաթեթավորումը միկրոխողովակներում

Տուբուլինը լուծույթում ունակ է միացնել ԳԵՖ-ի մոլեկուլ։ Միկրոխողովակների աճը հնարավոր է միայն այն դեպքում, երբ իրար են միանում տուբուլինի դիմերները, որոնց մեջ երկու ենթամիավորները միացած եմ ԳԵՖ-ի մոլեկուլների հետ։ Միկրոխողովակների պատերի վրա տեղի է ունենում β-ենթամիավորին միացած ԳԵՖ-ի հիդրոլիզ մինչև ԳԿՖ (α-ենթամիավորին միացած ԳԵՖ-ը կայուն է)։ ԳԿՖ-ին միացած տարաձևությունը ավելի հեշտությամբ է առանձնանում միկրոխողովակներից, որը վկայում է միկրոխողովակների դինամիկ անկայունության մասին՝ որոշակի պայմաններում նրանք կարող են գրեթե ամբողջությամբ քայքայվել։

Երկար ժամանակ ենթադրվում էր, որ տուբուլինը առկա է միայն կորիզավորների բջիջներում։ Սակայն ոչ վաղ անցյալում նախակորիզավորների մոտ հայտնաբերվել է բջջի բաժանմանը մասնակցող FtsZ սպիտակուցը, որը տուբուլինի նման կառուցվածք ունի և կարող է վերջինիս էվոլյուցիոն «նախնին» լինել[1][2][3][4]։

δ- և ε-տուբուլինները հայտնաբերվել են ցենտրիոլների մեջ և ամենայն հավանականությամբ մասնակցում են բաժանման իլիկի ձևավորմանը։

β-տուբուլինի մոլեկուլային զանգվածը կազմում է մոտ 55 կԴա, երկարությունը՝ 8 նմ։

Տուբուլինը հանդիսանում է հակաուռուցքային դեղամիջոցների համար որպես թիրախ։ Կոլխիցինը միանալով տուբուլինի հետ՝ խանգարում է միկրոխողովակների առաջացման գործընթացը։ Նրա այս հատկությունը օգտագործվում է արհեստական պոլիպլոիդների ստացման և հոդատապի բուժման համար (կոլխիցինը նվազեցնում է նեյտրոֆիլների շարժունակությունը և դրանով թուլացնում է բորբոքային գործընթացը)։

Ծանոթագրություններ խմբագրել

  1. Nogales E, Downing KH, Amos LA, Löwe J (June 1998). «Tubulin and FtsZ form a distinct family of GTPases». Nature Structural Biology. 5 (6): 451–8. doi:10.1038/nsb0698-451. PMID 9628483.
  2. Jenkins C, Samudrala R, Anderson I, Hedlund BP, Petroni G, Michailova N, և այլք: (December 2002). «Genes for the cytoskeletal protein tubulin in the bacterial genus Prosthecobacter». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (26): 17049–54. Bibcode:2002PNAS...9917049J. doi:10.1073/pnas.012516899. PMC 139267. PMID 12486237.
  3. Yutin N, Koonin EV (March 2012). «Archaeal origin of tubulin». Biology Direct. 7: 10. doi:10.1186/1745-6150-7-10. PMC 3349469. PMID 22458654.{{cite journal}}: CS1 սպաս․ չպիտակված ազատ DOI (link)
  4. Larsen RA, Cusumano C, Fujioka A, Lim-Fong G, Patterson P, Pogliano J (June 2007). «Treadmilling of a prokaryotic tubulin-like protein, TubZ, required for plasmid stability in Bacillus thuringiensis». Genes & Development. 21 (11): 1340–52. doi:10.1101/gad.1546107. PMC 1877747. PMID 17510284.