Սարկոմեր

Սարկոմեր (հունարեն՝ σάρξ սարքս "միս", μέρος մերոս "մաս"), միջաձիգ-զոլավոր մկանների փոքրագույն ֆունկցիոնալ միավոր է^[1]։ Այն կրկնվող միավոր է երկու Z գծերի միջև։ Կմախքային մկանները բաղկացած են գլանաձև մկանային բջիջներից (մկանային թելեր), որոնք ձևավորվում են սաղմնային զարգացման ընթացքում։ Մկանային թելերը պարունակում են բազմաթիվ գլանաձև միոֆիբրիլներ։ Միոֆիբրիլները կազմված են սարկոմերների կրկնվող շարքերից, որոնք մանրադիտակի տակ երևում են գորշ և լուսավոր երիզների տեսքով։ Սարկոմերները կազմված են երկար, ֆիբրիլյար սպիտակուցներից (թելերից), որոնք սահում են միմյանց նկատմամբ մկանի կծկման և թուլացման ընթացքում։ Կոստամերը կառույց է, որը կապում է սարկոմերը սարկոլեմային։

Երկու կարևոր սպիտակուցներից մեկը միոզինն է, որը ձևավորում է հաստ թելը, մյուսը՝ ակտինը, որը ձևավորում է՝ բարակը։ Միոզինն ունի երկար, ֆիբրիլյար պոչային հատված և գլոբուլյար գլխիկ, որը կապվում է ակտինի հետ։ Միոզինի գլխիկը կապվում է նաև ԱԵՖ-ի հետ, որն էներգիայի աղբյուր է հանդիսանում մկանի շարժման համար։ Միոզինը կարող է կապվել ակտինի հետ միայն այն պայմանով, որ ակտինի կապման հատվածները մերկացած են կալցիումի իոնների շնորհիվ։

Ակտինի մոլեկուլները կապված են Z գծին, որոնք հանդիասում են սարկոմերի սահմանները։ Այլ երիզները նկատելի են դառնում սարկոմերի միայն հանգիստ վիճակում^[2]։

Հարթ մկանների մկանային բջիջները դասավորված չեն սարկոմերների տեսքով։

Երիզներ խմբագրել

Մկանի կծկումն ըստ սահող թելերի տեսության

Սարկոմերների շնորհիվ են կմախքային մկաններն ու սրտամկանը ստանում իրենց բնորոշ զոլավոր տեսքը^[2], որն առաջին անգամ նկարագրել է վան Լևենհուկը^[3]։

Սարկոմերը երկու հարևան Z գծերի միջև ընկած սեգմենտն է։ Զոլավոր մկանն էլեկտրոնային մանրադիտակի տակ դիտելիս Z գծերն (գերմաներեն «zwischen» բառից, որը նշանակում է միջև) երևում են որպես I երիզների միջև ընկած գորշ հատվածներ, որոնք կապում են ակտինային սպիտակուցները։
Z գծի երկու կողմից I (իզոտրոպիկ) երիզն է։ Այն ակտինային բարակ թելերի զոնա է, որոնք չեն վերադրվում միոզինային հաստ թելերով։
I երիզին հաջորդում է A (անիզոտրոպիկ) երիզը։ Այս երիզներն իրենց անունը ստացել են բևեռացված լուսային մանրադիտակի տակ ցուցաբերած հատկություններից։ A երիզը պարունակում է միոզին իր ամբողջ երկարությամբ։ Այս երիզում կան թե՛ միոզին, թե՛ ակտին։
A երիզում է գտնվում գունատ H զոնան (գերմաներեն «heller» բառից, որը նշանակում է ավելի պայծառ)։ Իր անվանումն ստացել է բևեռացված լուսային մանրադիտակի տակ իր ավելի լուսավոր լինելու պատճառով։ Այս երիզում կա միոզին և չկա ակտին։
H զոնայում է բարակ M գիծը (գերմաներեն «mittel» բառից, որը նշանակում է միջին), որը սարկոմերը բաժանում է երկու մասի, և կազմված է բջջակմախքը խաչաձև կապող կառույցներից։

Սրտամկանի սարկոմերի կառուցվածքը

Սարկոմերի հատվածների և սպիտակուցների միջև փոխհարաբերությունը հետևյալն է․

Ակտինային բարակ թելերը I երիզի գլխավոր բաղադրիչներն են և տարածվում են դեպի A երիզ։
Միոզինի հաստ թելերը երկբևեռ են և տարածվում են A երիզի ամբողջ երկարությամբ։ Սրանք իրար հետ խաչաձև կապված են սարկոմերի կենտրոնով անցնող М երիզով։
Տիտինը հսկա սպիտակուց է, որը սկսվում է Z գծից, կապվում է միոզինին, և ավարտվում M երիզում, որտեղ, ըստ ենթադրուդյունների, փոխազդում է միոզինի հետ։ Տիտինը (և իր իզոձևերը) ամենամեծ գերձգվող սպիտակուցն է բնության մեջ։ Այն տրամադրում է կապման հատվածներ բազմաթիվ սպիտակուցների համար, և ենթադրվում է, որ կարևոր դեր ունի սարկոմերի աշխատանքում, ինչպես նաև սարկոմերի կառուցվածքի հավաքման գործընթացում։
Կա վարկած, որ ևս մեկ հսկա սպիտակուց՝ նեբուլինը, կատարում է տիտինի նման գործառույթ ակտինային թելերի համար։ Ենթադրվում է, որ այն մեծ նշանակություն ունի ակտինային թելերի կառուցվածքի հավաքման գործընթացում։
Z գծում և M երիզում կան բազմաթիվ սպիտակուցներ, որոնք ապահովում են սարկոմերի կառուցվածքային ամրությունն ու կայունությունը։
Ակտինային թելերը և տիտինը խաչաձև կապված են Z սկավառակում Z գծում գտնվող ալֆա ակտինին սպիտակուցի միջոցով։
M երիզում գտնվող սպիտակուցներ միոմեզինը և C սպիտակուցը խաչաևձ կապում են միոզինը և տիտինի M երիզային հատվածը։
M գիծը կապում է նաև կրեատին կինազ, որը կատալիզում է ԱԿՖ-ից և ֆոսֆոկրեատինից ԱԵՖ-ի և կրեատինի ստացումը։
A երիզում ակտինի և միոզինի միջև փոխազդեցությունը պատասխանատու է մկանների կծկման համար (համաձայն սահող թելերի տեսության)^[2]։

Կծկում խմբագրել

Տրոպոմիոզին սպիտակուցը ծածկում է ակտինի՝ միոզին կապող կապման հատվածները։ Մկանի կծկման համար անհրաժեշտ է կապման հատվածի ազատումը տրոպոմիոզինից։ Կալցիումի իոնները կապվում են տրոպոնին C-ի հետ, որը տեղակայված է տրոպոմիոզինի տարբեր հատվածներում, և փոփոխում է տրոպոմիոզինի կառուցվածքը՝ ստիպելով ազատել ակտինի կապման հատվածները։

Կալցիումի իոնների խտությունը մկանային բջջում կարգավորում է սարկոպլազմատիկ ցանցը, որը էնդոպլազմատիկ ցանցի ձևափոխություն է սարկոպլազմայում։

Մկանային բջիջը դրդվում է, երբ շարժիչ նեյրոնի կողմից սինապս է արտազատվում ացետիլխոլինը, որը նյարդային միջնորդանյութ է։ Այն կապվում է հետսինապսային թաղանթին գտնվող ացետիլխոլինային նիկոտինային ընկալչին։ Հետսինապտիկ թաղանթի ընկալչի տարածական կառուցվածքի փոփոխությունը հանգեցնում է նատրիումի իոնների ներհոսքի և գործողության պոտենցիալի առաջացման։ Գործողության պոտենցիալը տարածվում է T խողովակների (լայնական խողովակներ) երկայնքով և հասնում սարկոպլազմատիկ ցանցին։ Այստեղ սարկոպլազմատիկ ցանցի ապաբևեռացված թաղանթն ակտիվացնում է կալցիումի վոլտաժ կախյալ L տեսակի անցուղիները, որոնք կապված են ռիանոդինային ընկալիչների հետ։ L տեսակի անցուղիներով կալցիումի ներհոսքն ակտիվացնում է ռիանոդինային ընկալիչները, որոնք սարկոպլազմատիկ ցանցից կալցիում իոնների արտահոսք են ապահովում։ Այս մեխանիզմը կոչվում է կալցիումով դրդված կալցիումի արտազատում։ Դեռևս հայտնի չէ կալցիումի իոնների առկայությունը, թե L տեսակի անցուղու տարածական փոփոխությունն է ակտիվացնում ռիանոդինային անցուղիները։ Սարկոպլազմատիկ ցանցից դեպի սարկոպլազմ կալցիումի իոնների արտահոսքը հնարավորություն է տալիս միոզինի գլխիկներին կապվել ակտինի կապման հատվածներին^[4]։

Մկանային կծկումն ավարտվում է կալցիումի իոնների դեպի սարկոպլազմատիկ ցանց հետհոսքով։ Սա հնարավորություն է տալիս կծկվող համակարգին, հետևաբար նաև մկանին, հանգստանալ։

Կծկման ժամանակ A երիզի երկարությունը չի փոխվում (1.85մկմ կաթնասունի կմախքային մկանների համար)^[4], սակայն I երիզը և H զոնան կրճատվում են, որի պատճառով Z գծերը մոտենում են միմյանց։

Հանգիստ խմբագրել

Հանգստի վիճակում միոզինի գլխիկը լապված է ԱԵՖ-ի հետ ցածր էներգիայով տարածական կառուցվածքով, և չի կարող կապվել ակտինի կապման հատվածների հետ։ Սակայն միոզինի գլխիկը կարող է հիդրոլիզի ենթարկել ԱԵՖ-ը՝ վերածելով այն ԱԿՖ-ի և անօրգանական ֆոսֆատի իոնի։ Այս ռեակցիայի ընթացքում անջատված էներգիան փոփոխում է միոզինի տարածական կառուցվածքը՝ հանգեցնելով բարձր էներգիայով տարածական կառուցվածքի առաջացման։ Ակտինին կապվելու ժամանակ միոզինի գլխիկը կորցնում է ԱԿՖ-ի մոլեկուլը և կրկին վերադառնում է ցածր էներգիայով տարածական կառուցվածքներից մեկին։ Միոզինը շարունակում է կապված մնալ ակտինին (այս վիճակը կոչվում է ռիգոր), քանի դեռ ԱԵՖ-ի նոր մոլեկուլ չի խազում այդ կապը և կապվում միոզինի գլխիկին։ Այնուհետև ԱԵՖ-ի հետ կապված միոզինը կրկին պատրաստ է կապվել ակտինին, հիդրոլիզելով ԱԵՖ-ի մոլեկուլը։

Լուսային մանրադիտակով A երիզը մկանաթելերի երկանքով լայնակի գորշ բծերի տեսք ունի, I երիզը թույլ բծավոր տեսք ունի, իսկ Z գիծը գորշ գծի, որը բաժանում է սարկոմերները միմյանցից։

Պահեստավորում խմբագրել

Մկանային բջիջների մեծ մասը կուտակում է ԱԵՖ միայն քիչ քանակով կծկումների համար։ Չնայած մկանային բջիջների մեծ մասն ունակ է կուտակել գլիկոգեն, կծկման համար պահանջվող էներգիայի մեծ մասը ստացվում է ֆոսֆագեններից։ Կրեատին ֆոսֆատը ֆոսֆագեն է, որը ողնաշարավորների մոտ օգտագործվում է որպես ԱԿՖ-ի և ֆոսֆատային խմբի աղբյուր^[4]։

Համեմատական կառուցվածք խմբագրել

Սարկոմերի կառուցվածքն ազդեցություն ունի դրա ֆունկցիայի վրա։ Ակտինի և միոզինի վերադրումը կարելի է ներկայացնել երկարություն-լարվածություն կորով։ Որքան ձգված կամ սեղմված է մկանը, այնքան ավելի քիչ կծկման ուժ կարող է գործադրել սարկոմերը (ավելի քիչ կապեր կստեղծվեն ակտինի և միոզին միջև)։ Ակտինի և միոզինի երկարությունն (միասին՝ սարկոմերի երկարություն) ազդեցություն ունի կծկման ուժի և արագության վրա․ ավելի երկար սարկոմերներն ունի ավելի շատ կապման հատված, հետևաբար, ավելի մեծ ուժ, սակայն տուժում է կրճատման չափը։ Ողնաշարավորների սարկոմերների երկարությունը փոփոխության շատ փոքր սահման ունի, որը դրսևորվում է (ինչպես տեսակի մեջ, այնպես էլ անհատական) բոլոր մկանների սարկոմերների երկարության իրար մոտ արժեքներով։ Սակայն հոդվածոտանիների մոտ (ինչպես տեսակի մեջ, այնպես էլ անհատական) այն կարող է խիստ տարբերվել՝ մոտավորապես 7 անգամ։ Ողնաշարավորների մոտ այսպիսի տարբերության բացակայության պատճառը վերջանականապես պարզ չէ^[փա՞ստ]։

Ծանոթագրություններ խմբագրել

↑ Biga, Lindsay M.; Dawson, Sierra; Harwell, Amy (2019). «10.2 Skeletal Muscle». Anatomy & Physiology (անգլերեն). OpenStax/Oregon State University. Վերցված է 2021 թ․ մայիսի 22-ին.
↑ ^2,0 ^2,1 ^2,2 Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biology. San Francisco: Benjamin Cummings. ISBN 0-8053-6624-5.
↑ Martonosi, A. N. (2000 թ․ հունվարի 1). «Animal electricity, Ca2+ and muscle contraction. A brief history of muscle research». Acta Biochimica Polonica. 47 (3): 493–516. doi:10.18388/abp.2000_3974. ISSN 0001-527X. PMID 11310955.
↑ ^4,0 ^4,1 ^4,2 Lieber (2002). Skeletal Muscle Structure, Function & Plasticity : The Physiological Basis of Rehabilitation (2nd ed.). Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0781730617.

Արտաքին հղումներ խմբագրել

MBInfo: Sarcomere Արխիվացված 2016-04-16 Wayback Machine
MBInfo: Contractile Fiber
Muscular Tissues Videos
"Ultrastructure of the Cell: sarcoplasm of skeletal muscle"
Images created by antibody to striations Արխիվացված 2020-12-22 Wayback Machine
Muscle Contraction for dummies
Model representation of the sarcomere

Վիքիպահեստն ունի նյութեր, որոնք վերաբերում են «Սարկոմեր» հոդվածին։

[Oregon-1] Biga, Lindsay M.; Dawson, Sierra; Harwell, Amy (2019). «10.2 Skeletal Muscle». Anatomy & Physiology (անգլերեն). OpenStax/Oregon State University. Վերցված է 2021 թ․ մայիսի 22-ին.

[Campbell-2] 2,0 ^2,1 ^2,2 Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biology. San Francisco: Benjamin Cummings. ISBN 0-8053-6624-5.

[3] Martonosi, A. N. (2000 թ․ հունվարի 1). «Animal electricity, Ca2+ and muscle contraction. A brief history of muscle research». Acta Biochimica Polonica. 47 (3): 493–516. doi:10.18388/abp.2000_3974. ISSN 0001-527X. PMID 11310955.

[Lieber-4] 4,0 ^4,1 ^4,2 Lieber (2002). Skeletal Muscle Structure, Function & Plasticity : The Physiological Basis of Rehabilitation (2nd ed.). Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0781730617.

[1]

[2]

[3]

[4]